Diagrama de los Aminoácidos

Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas. Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 100 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos

20 aminoácidos

Los veinte aminoácidos que se encuentran en los sistemas biológicos son:

Todas las proteínas son cadenas lineales compuestas de algunos de estos veinte aminoácidos.

Aminoácidos esenciales

Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándosé aminoácidos esenciales.
En el ser humano son 10:

Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina

VITAMINAS

En 1912 el bioquímico inglés F. Hoapkins descubrió que las ratas sometidas a una dieta de productos "purificados", conteniendo todas las sustancias consideradas hasta ese momento necesarias para la nutrición, detenían su proceso de crecimiento, que se volvía a iniciar cuando a las ratas se le suministraba a diario una pequeña cantidad de leche fresca.Este y otros experimentos similares demostraron la existencia en los alimentos de ciertas sustancias orgánicas, desconocidas hasta entonces, indispensables para el desarrollo animal. Sustancias a las que, en 1912 el bioquímico Casimir Funk propuso denominar vitaminas, la palabra proviene del latín vita (vida) y de amina (amina necesaria para la vida).En tan solo veinte años (de 1928 a 1948) se identificaron todas las vitaminas, se determinó su estructura química, se produjeron de forma sintética en el laboratorio y se estableció su papel en los procesos nutritivos.
Gracias a este colosal esfuerzo científico, hoy conocemos bien las trece vitaminas indispensables en la dieta y se ha podido erradicar varias enfermedades que fueron plaga de la humanidad durante largo tiempo

Las vitaminas son sustancias orgánicas imprescindibles en los procesos metabólicos que tienen lugar en la nutrición de los seres vivos. No aportan energía, puesto que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación.
Normalmente se utilizan en el interior de las células como precursoras de los coenzimas, a partir de los cuales se elaboran los miles de enzimas que regulan las reacciones químicas de las que viven las células.
Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas. Una excepción es la vitamina D, que se puede formar en la piel con la exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico, que se forman en pequeñas cantidades en la flora intestinal.
Con una dieta equilibrada y abundante en productos frescos y naturales, dispondremos de todas las vitaminas necesarias y no necesitaremos ningún aporte adicional en forma de suplementos de farmacia o herbolario. Un aumento de las necesidades biológicas requiere un incremento de estas sustancias, como sucede en determinadas etapas de la infancia, el embarazo, la lactancia y durante la tercera edad. El consumo de tabaco, alcohol o drogas en general provoca un mayor gasto de algunas vitaminas, por lo que en estos casos puede ser necesario un aporte suplementario. Debemos tener en cuenta que la mayor parte de las vitaminas sintéticas no pueden sustituir a las orgánicas, es decir, a las contenidas en los alimentos o extraídas de productos naturales (levaduras, germen de trigo, etc.). Aunque las moléculas de las vitaminas de síntesis tengan los mismos elementos estructurales que las orgánicas, en muchos casos no tienen la misma configuración espacial, por lo que cambian sus propiedades.
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados.
Aunque todos los alimentos aportan vitaminas en mayor o menor cantidad, no hay ningún alimento que las posea todas y menos aún en las cantidades necesarias para el organismo. Por tanto, hay de buscar una dieta variada y equilibrada que incluya abundancia de frutas y verduras, por su gran contenido en vitaminas.
Las deficiencias de vitaminas y los excesos de algunas de ellas producen enfermedades de mayor o menor gravedad.
CLASIFICACIÓN
Las vitaminas pueden ser liposolubles o hidrosolubles

ACTIVIDAD ENZIMATICA

En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P).
Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de calor, que se conoce como energía de activación
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción se produzca más fácilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
Necesidades diarias de proteínas
La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne.

¿Proteínas de origen vegetal o animal?
Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.
La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a(alfa)-hélice
La conformación beta

esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno.
los puentes eléctricos.
las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Los péptidos y el enlace peptídico.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
etc...
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.

Los aminoácidos. ¿Que Son Los Aminoácidos?

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante. consumidas por la sola acción de vivir.

En esta imagen puede verse la fórmula de los 20 aminoácidos más importantes , en color negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento.

Composición química y clasificación de las proteínas

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.

ENZIMAS

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo, está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo. Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo. Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos. La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indól, escatól, fenól, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.
Enzimas intracelulares
Otras enzimas actuan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Particularidades
Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc.
Las enzimas actuan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actuan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

EXPERIMENTOS

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1.CORTAR UNA PAPA EN REBANADAS DE 1CM APROXIMADAMENTE.

2. COLOCAR EN UN PLATO, AGUA Y SATURARLA DE SAL

3. COLOCAR LA PAPA DENTRO DEL PLATO

4. ESPERAR UNA HORA APROXIMADAMENTE

5. OBSERVAR Y ANOTAR RESULTADOS.

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1. LLENAR UNA CUBETA A 3/4 DE SU CAPACIDAD CON AGUA.

2. INTRODUCIR LA LATA DE COCA-COLA NORMAL

3. INTRODUCIR LA COCA-COLA LIGHT

4. OBSERVAR LO QUE PASA Y ANOTAR RESULTADOS.

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1. INFLAR UN GLOBO

2. FROTARLO EN EL CABELLO HASTA CREAR ESTATICA.

3. ABRIR LA LLAVE DEL AGUA (SOLO UN CHORRITO)

4. ACERCAR EL GLOBO AL CHORRO Y OBSERVAR LO QUE PASA.

5. ANOTAR RESULTADOS.

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1. EN UN PLATO CON AGUA, COLOCAR UNA CANTIDAD CONSIDERABLE DE TALCO O PIMIENTA.

2. LUEGO, INTRODUCIR UN COTONETE EN EL CENTRO DEL PLATO.

3. OBSERVAR Y ANOTAR LO QUE PASA.

ECUACION HENDERSON-HASSELBALCH

La ecuación de Henderson-Hasselbalch se utiliza para calcular el pH de una solución buffer o tampón, a partir del pKa (la constante de disociación del ácido) y de las concentraciones de equilibrio del ácido o base, del acido o la base conjugada.

PROPIEDADES DE ACIDOS Y BASES

• Las soluciones ácidas tienen sabor "ácido", degustable sin riesgos en el vinagre, que contiene ácido acético; el limón, con ácido cítrico y la leche, con ácido láctico

• Las soluciones básicas concentradas son cáusticas: afectan la piel como si la quemaran.
Ácidos y bases actúan sobre los indicadores, virando su coloración.
Muchos ácidos reaccionan con metales comunes:

Fe, Al, Zn, Mg, Sn

Desprendiéndose hidrógeno gaseoso, inflamable:

H 2 (g)

Tanto los ácidos como las bases son electrólitos: sustancias que cuando se disuelven en agua se ionizan, y, por lo tanto, conducen la corriente eléctrica.

ACIDOS Y BASES

teoría atómica de ARRHENIUS

Dicha teoría expresa que cuando un electrólito se disuelve en agua, se ioniza. La ionización, también llamada disociación electrolítica, consiste en la liberación de los iones preexistentes en el compuesto iónico.

Por ejemplo, si AB representa la fórmula del electrólito, la ionización se expresa con la ecuación:
AB = A- + B+

La terminología creada por ARRHENIUS subsiste:
Anión es el ión cargado negativamente: A-
Catión es el ión cargado positivamente: B+
grado de ionización

En la ionización pueden presentarse dos alternativas:
Hay electrolitos que, disueltos en agua, ionizan casi totalmente. Los iones liberados no se unen y permanecen separados. Esta carácterística se pone en evidencia dibujando la flecha de izquierda a derecha de mayor longitud que la opuesta:
AB = A- + B+
Otros, por el contrario, se ionizan escasmente. Predomina la asociación de iones sobre la ionización:
XY = X- + Y+

ácidos y bases, según ARRHENIUS;

La teoría iónica de ARRHENIUS define conceptualmente a ácidos y bases:
• Ácido es una sustancia que, disuelta en agua, da cationes de hidrógeno.
Anión + H+
• Base es una sustancia que, disuelta en agua, da aniones de oxhidrilo.
Catión + OH-


ácidos y bases según BRÖNSTED;

De acuerdo con BRÖNSTED, basta considerar un solo elemento, el catión de hidrógeno.
Un ácido suministra cationes de hidrógeno: H +.
Una base acepta cationes de hidrógeno: H +.
BRÖNSTED no niega la existencia de los aniones de oxidrilo, pero les quita participación en las definiciones

PH (potencial hidrogeno)

El pH es una medida de la acidez o basicidad de una solución. El pH es la concentración de iones o cationes hidrógeno [H+] presentes en determinada sustancia. La sigla significa "potencial de hidrógeno" (pondus Hydrogenii o potentia Hydrogenii; del latín pondus, n. = peso; potentia, f. = potencia; hydrogenium, n. = hidrógeno). Este término fue acuñado por el químico danés Sørensen, quien lo definió como el logaritmo negativo de base 10 de la actividad de los iones hidrógeno.

AGUA

Nombre común que se aplica al estado líquido del compuesto de hidrógeno y oxígeno H2O. Los antiguos filósofos consideraban el agua como un elemento básico que representaba a todas las sustancias líquidas. Los científicos no descartaron esta idea hasta la última mitad del siglo XVIII. En 1781 el químico británico Henry Cavendish sintetizó agua detonando una mezcla de hidrógeno y aire. Sin embargo, los resultados de este experimento no fueron interpretados claramente hasta dos años más tarde, cuando el químico francés Antoine Laurent de Lavoisier propuso que el agua no era un elemento sino un compuesto de oxígeno e hidrógeno. En un documento científico presentado en 1804, el químico francés Joseph Louis Gay-Lussac y el naturalista alemán Alexander von Humboldt demostraron conjuntamente que el agua consistía en dos volúmenes de hidrógeno y uno de oxígeno, tal como se expresa en la fórmula actual H2O.

Propiedades Físicas Del Agua

1) Estado físico: sólida, liquida y gaseosa
2) Color: incolora
3) Sabor: insípida
4) Olor: inodoro
5) Densidad: 1 g./c.c. a 4°C
6) Punto de congelación: 0°C
7) Punto de ebullición: 100°C
8) Presión critica: 217,5 atm.
9) Temperatura critica: 374°C

El agua químicamente pura es un liquido inodoro e insípido; incoloro y transparente en capas de poco espesor, toma color azul cuando se mira a través de espesores de seis y ocho metros, porque absorbe las radiaciones rojas. Sus constantes físicas sirvieron para marcar los puntos de referencia de la escala termométrica Centígrada. A la presión atmosférica de 760 milímetros el agua hierve a temperatura de 100°C y el punto de ebullición se eleva a 374°, que es la temperatura critica a que corresponde la presión de 217,5 atmósferas; en todo caso el calor de vaporización del agua asciende a 539 calorías/gramo a 100°.

Mientras que el hielo funde en cuanto se calienta por encima de su punto de fusión, el agua liquida se mantiene sin solidificarse algunos grados por debajo de la temperatura de cristalización (agua subenfriada) y puede conservarse liquida a –20° en tubos capilares o en condiciones extraordinarias de reposo. La solidificación del agua va acompañada de desprendimiento de 79,4 calorías por cada gramo de agua que se solidifica. Cristaliza en el sistema hexagonal y adopta formas diferentes, según las condiciones de cristalización.

A consecuencia de su elevado calor especifico y de la gran cantidad de calor que pone en juego cuando cambia su estado, el agua obra de excelente regulador de temperatura en la superficie de la Tierra y más en las regiones marinas.

El agua se comporta anormalmente; su presión de vapor crece con rapidez a medida que la temperatura se eleva y su volumen ofrece la particularidad de ser mínimo a la de 4°. A dicha temperatura la densidad del agua es máxima, y se ha tomado por unidad. A partir de 4° no sólo se dilata cuando la temperatura se eleva,. sino también cuando se enfría hasta 0°: a esta temperatura su densidad es 0,99980 y al congelarse desciende bruscamente hacia 0,9168, que es la densidad del hielo a 0°, lo que significa que en la cristalización su volumen aumenta en un 9 por 100.

Las propiedades físicas del agua se atribuyen principalmente a los enlaces por puente de hidrógeno, los cuales se presentan en mayor número en el agua sólida, en la red cristalina cada átomo de la molécula de agua está rodeado tetraédricamente por cuatro átomos de hidrógeno de otras tantas moléculas de agua y así sucesivamente es como se conforma su estructura. Cuando el agua sólida (hielo) se funde la estructura tetraédrica se destruye y la densidad del agua líquida es mayor que la del agua sólida debido a que sus moléculas quedan más cerca entre sí, pero sigue habiendo enlaces por puente de hidrógeno entre las moléculas del agua líquida. Cuando se calienta agua sólida, que se encuentra por debajo de la temperatura de fusión, a medida que se incrementa la temperatura por encima de la temperatura de fusión se debilita el enlace por puente de hidrógeno y la densidad aumenta más hasta llegar a un valor máximo a la temperatura de 3.98ºC y una presión de una atmósfera. A temperaturas mayores de 3.98 ºC la densidad del agua líquida disminuye con el aumento de la temperatura de la misma manera que ocurre con los otros líquidos.

Propiedades Químicas del Agua

1)Reacciona con los óxidos ácidos
2)Reacciona con los óxidos básicos
3)Reacciona con los metales
4)Reacciona con los no metales
5)Se une en las sales formando hidratos

1)Los anhídridos u óxidos ácidos reaccionan con el agua y forman ácidos oxácidos.

2) Los óxidos de los metales u óxidos básicos reaccionan con el agua para formar hidróxidos. Muchos óxidos no se disuelven en el agua, pero los óxidos de los metales activos se combinan con gran facilidad.

3) Algunos metales descomponen el agua en frío y otros lo hacían a temperatura elevada.

4)El agua reacciona con los no metales, sobre todo con los halógenos, por ej: Haciendo pasar carbón al rojo sobre el agua se descompone y se forma una mezcla de monóxido de carbono e hidrógeno (gas de agua).

5)El agua forma combinaciones complejas con algunas sales, denominándose hidratos.En algunos casos los hidratos pierden agua de cristalización cambiando de aspecto, y se dice que son eflorescentes, como le sucede al sulfato cúprico, que cuando está hidratado es de color azul, pero por pérdida de agua se transforma en sulfato cúprico anhidro de color blanco.

Por otra parte, hay sustancias que tienden a tomar el vapor de agua de la atmósfera y se llaman hidrófilas y también higroscópicas; la sal se dice entonces que delicuesce, tal es el caso del cloruro cálcico.
El agua como compuesto quimico:Habitualmente se piensa que el agua natural que conocemos es un compuesto químico de fórmula H2O, pero no es así, debido a su gran capacidad disolvente toda el agua que se encuentra en la naturaleza contiene diferentes cantidades de diversas sustancias en solución y hasta en suspensión, lo que corresponde a una mezcla.
El agua químicamente pura es un compuesto de fórmula molecular H2O. Como el átomo de oxígeno tiene sólo 2 electrones no apareados, para explicar la formación de la molécula H2O se considera que de la hibridación de los orbitales atómicos 2s y 2p resulta la formación de 2 orbitales híbridos sp3. El traslape de cada uno de los 2 orbitales atómicos híbridos con el orbital 1s1 de un átomo de hidrógeno se forman dos enlaces covalentes que generan la formación de la molécula H2O, y se orientan los 2 orbitales sp3 hacia los vértices de un tetraedro triangular regular y los otros vértices son ocupados por los pares de electrones no compartidos del oxígeno. Esto cumple con el principio de exclusión de Pauli y con la tendencia de los electrones no apareados a separarse lo más posible. Experimentalmente se encontró que el ángulo que forman los 2 enlaces covalentes oxígeno-hidrógeno es de 105º y la longitud de enlace oxígeno-hidrógeno es de 0.96 angstroms y se requiere de 118 kcal/mol para romper uno de éstos enlaces covalentes de la molécula H2O. Además, el que el ángulo experimental de enlace sea menor que el esperado teóricamente (109º) se explica como resultado del efecto de los 2 pares de electrones no compartidos del oxígeno que son muy voluminosos y comprimen el ángulo de enlace hasta los 105º. Las fuerzas de repulsión se deben a que los electrones tienden a mantenerse separados al máximo (porque tienen la misma carga) y cuando no están apareados también se repelen (principio de exclusión de Pauli). Además núcleos atómicos de igual carga se repelen mutuamente. Las fuerzas de atracción se deben a que los electrones y los núcleos se atraen mutuamente porque tienen carga opuesta, el espín opuesto permite que 2 electrones ocupen la misma región pero manteniéndose alejados lo más posible del resto de los electrones. La estructura de una molécula es el resultado neto de la interacción de las fuerzas de atracción y de repulsión (fuerzas intermoleculares), las que se relacionan con las cargas eléctricas y con el espín de los electrones. De acuerdo con la definición de ácido y álcali de Brönsted-Lowry, los 2 pares de electrones no compartidos del oxígeno en la molécula H2O le proporciona características alcalinas. Los 2 enlaces covalentes de la molécula H2O son polares porque el átomo de oxígeno es más electronegativo que el de hidrógeno, por lo que esta molécula tiene un momento dipolar electrostático igual a 6.13x10-30 (coulombs)(angstrom), lo que también indica que la molécula H2O no es lineal, H-O-H. El agua es un compuesto tan versátil principalmente debido a que el tamaño de su molécula es muy pequeño, a que su molécula es buena donadora de pares de electrones, a que forma puentes de hidrógeno entre sí y con otros compuestos que tengan enlaces como: N-H, O-H y F-H, a que tiene una constante dieléctrica muy grande y a su capacidad para reaccionar con compuestos que forman otros compuestos solubles. El agua es, quizá el compuesto químico más importante en las actividades del hombre y también más versátil, ya que como reactivo químico funciona como ácido, álcali, ligando, agente oxidante y agente reductor.

Difusión
Proceso mediante el cual ocurre un flujo de partículas (átomos, iones o moléculas) de una región de mayor concentración a una de menor concentración, provocado por un gradiente de concentración. Si se coloca un terrón de azúcar en el fondo de un vaso de agua, el azúcar se disolverá y se difundirá lentamente a través del agua, pero si no se remueve el líquido pueden pasar semanas antes de que la solución se aproxime a la homogeneidad.

Ósmosis
Fenómeno que consiste en el paso del solvente de una solución de menor concentración a otra de mayor concentración que las separe una membrana semipermeable, a temperatura constante. En la ósmosis clásica, se introduce en un recipiente con agua un tubo vertical con el fondo cerrado con una membrana semipermeable y que contiene una disolución de azúcar. A medida que el agua pasa a través de la membrana hacia el tubo, el nivel de la disolución de azúcar sube visiblemente. Una membrana semipermeable idónea para este experimento es la que existe en el interior de los huevos, entre la clara y la cáscara. En este experimento, el agua pasa en ambos sentidos a través de la membrana. Pasa más cantidad de agua hacia donde se encuentra la disolución concentrada de azúcar, pues la concentración de agua es mayor en el recipiente con agua pura; o lo que es lo mismo, hay en ésta menos sustancias diluidas que en la disolución de azúcar. El nivel del líquido en el tubo de la disolución de azúcar se elevará hasta que la presión hidrostática iguale el flujo de moléculas de disolvente a través de la membrana en ambos sentidos. Esta presión hidrostática recibe el nombre de presión osmótica. Numerosos principios de la física y la química intervienen en el fenómeno de la ósmosis en animales y plantas.
CapilaridadEs el ascenso o descenso de un líquido en un tubo de pequeño diámetro (tubo capilar), o en un medio poroso (por ej. un suelo), debido a la acción de la tensión superficial del líquido sobre la superficie del sólido. Este fenómeno es una excepción a la ley hidrostática de los vasos comunicantes, según la cual una masa de líquido tiene el mismo nivel en todos los puntos; el efecto se produce de forma más marcada en tubos capilares, es decir, tubos de diámetro muy pequeño. La capilaridad, o acción capilar, depende de las fuerzas creadas por la tensión superficial y por el mojado de las paredes del tubo. Si las fuerzas de adhesión del líquido al sólido (mojado) superan a las fuerzas de cohesión dentro del líquido (tensión superficial), la superficie del líquido será cóncava y el líquido subirá por el tubo, es decir, ascenderá por encima del nivel hidrostático. Este efecto ocurre por ejemplo con agua en tubos de vidrio limpios. Si las fuerzas de cohesión superan a las fuerzas de adhesión, la superficie del líquido será convexa y el líquido caerá por debajo del nivel hidrostático. Así sucede por ejemplo con agua en tubos de vidrio grasientos (donde la adhesión es pequeña) o con mercurio en tubos de vidrio limpios (donde la cohesión es grande). La absorción de agua por una esponja y la ascensión de la cera fundida por el pabilo de una vela son ejemplos familiares de ascensión capilar. El agua sube por la tierra debido en parte a la capilaridad, y algunos instrumentos de escritura como la pluma estilográfica (fuente) o el rotulador (plumón) se basan en este principio.

Bioquímica

La bioquímica estudia la base molecular de la vida. En los procesos vitales interaccionan un gran número de substancias de alto peso molecular o macromoléculas con compuestos de menor tamaño, dando por resultado un número muy grande de reacciones coordinadas que producen la energía que necesita la célula para vivir, la síntesis de todos los componentes de los organismos vivos y la reproducción celular.
Al conjunto de reacciones que suceden dentro de los seres vivos se le llama metabolismo.
Actualmente se conoce a detalle la estructura tridimensional de las macromoléculas de mayor importancia biológica, los ácidos nucleicos y las proteínas, lo que ha permitido entender a nivel molecular sus funciones biológicas.
Gracias al conocimiento de la estructura de los ácidos nucleicos, se esclarecieron los mecanismos de transmisión de la información genética de generación a generación, y también los mecanismos de expresión de esa información, la cual determina las propiedades y funciones de las células, los tejidos, los órganos y los organismos completos.
Conocer a detalle la estructura de varias proteínas ha sido muy útil en la elucidación de los mecanismos de las reacciones enzimáticas. Prácticamente todas las reacciones que integran el metabolismo son reacciones enzimáticas.
El tipo de especie química y los mecanismos de acción que intervienen en el almacenamiento, replicación y transferencia de la información genética, así como las reacciones que forman el metabolismo son prácticamente idénticas, desde las bacterias hasta los organismos superiores. No todas las células contienen y expresan la misma información, pero las reacciones que sí llevan a cabo, utilizan enzimas practicamente idénticas. De hecho las diferencias y similitudes entre ellas se han utilizado para establecer la secuencia de aparición de las especies. Los virus tienen algunas variantes, por ejemplo; los cromosomas de los retrovirus están constituidos por moléculas de ARN y en algunos fagos (virus que atacan a las bacterias) tienen ADN de una sola cadena. Los virus no cuentan con un metabolismo que les permita vivir en forma autónoma, sólo se pueden reproducir y expresarse dentro de las células que invaden.
Las reacciones que constituyen el metabolismo están localizadas en determinadas estructuras celulares que forman unidades discretas que se llaman organelos. Las reacciones se llevan a cabo en los lugares en donde se encuentran las enzimas que las catalizan. La célula no es un saco sin estructura, sino que es un sistema muy complejo y altamente organizado. En la subsección 1.1.2, denominada Citología, se encontrará la descripción de las estructuras celulares.
En seguida vamos a presentar la información más relevante, para la toxicología, sobre las macromoléculas biológicas en lo que se refiere a su estructura y función. Frecuentemente se mencionará la localización dentro de la célula de los sitios donde se sintetizan y actúan.